ACIDE AMINE

acide aminé est une molécule organique possédant un squelette carboné et deux fonctions : une amine (-NH2) et un acide carboxylique (-COOH). Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines. Ils mesurent environ 100 picomètres (pm).

Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés par rapport au groupe carboxyle et nommés par une lettre grecque : l'atome de carbone directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position α, autrement dit un acide α-aminé. Par exemple, la lysine est un acide α-aminé portant un deuxième groupe aminé en position ε.

Il existe plus de 100 acides α-aminés présents dans la nature, certains ont été découverts sur des météorites, notamment les chondrites carbonées. 22 acides aminés sont représentés dans le code génétique animal.

Dans la cellule, les acides aminés peuvent exister à l'état libre ou de biopolymères (peptides ou protéines). On peut ainsi distinguer différentes catégories d’acides aminés :

Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines, et sont capables de participer in vivo à la synthèse de ces protéines. Ce sont donc à la fois des constituants et des précurseurs des protéines.
Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines uniquement après leur biosynthèse (car ils ne se forment qu'après incorporation d’un autre acide aminé dans la molécule protéique).
Certains acides aminés n'existent qu'à l'état libre. Bien qu'il existe de nombreux acides aminés dans la nature, l'hydrolyse des protéines ou peptides naturels conduit à 20 acides aminés.
Ces acides aminés sont les « maillons » qui constituent les protéines. Celles-ci sont comparables à des « colliers » constitués de cent à plusieurs milliers de ces « perles », reliées de manière covalente au moyen de fonctions amine et carboxylique (liaison peptidique). L'enchaînement des acides aminés constitue la structure primaire des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20, on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide.

Sommaire;
1 Structure générale
1.1 Isomérie
2 Propriétés générales
2.1 Solubilité
2.2 Propriétés ioniques
2.3 Absorption de la lumière
2.4 Propriétés du groupe carboxyle
2.4.1 Amidation
2.4.2 Décarboxylation
2.5 Propriétés du groupement amino
2.5.1 Acétylation
2.5.2 Réaction avec les aldéhydes
2.5.3 Arylation
2.5.4 Carbamylation
2.5.5 Réactions avec des esters de N-hydroxysuccinimide et de para-nitrophényl
2.6 Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH2
2.6.1 Formation de complexes métalliques (chélation)
2.6.2 Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction avec la ninhydrine
3 Métabolisme
4 Liste des principaux acides aminés
4.1 Liste des 22 acides aminés représentés dans le code génétique
4.2 Structure des 20 acides aminés standards représentés dans le code génétique
5 Présence et fonctions en biochimie
5.1 Acides aminés standards
5.2 Acides aminés aromatiques
6 Notes et références
7 Voir aussi
8 Liens externes


Structure générale
Structure commune à tous les acides aminés (dans la proline, le radical R se branche sur l'amine et forme un cycle)Les acides aminés naturels sont essentiellement des acides α-aminés répondant à la structure générale :

Le complexe ci-contre sans R est appelé radical ou chaîne principale, il est commun à tous les acides aminés. R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés d'après les propriétés de la chaîne latérale en cinq groupes : acide, basique, neutre, hydrophile (polaire) ou hydrophobe (apolaire).

Isomérie

Ces deux molécules d'alanine sont l'image l'une de l'autre dans un miroir et ne sont pas identiques car non superposables.A part la glycine, où R = H, les acides aminés existent sous la forme de deux énantiomères, traditionnellement appelés D et L, selon que le groupe (-NH2) se trouve respectivement à droite ou à gauche dans la projection de Fischer. En l'occurrence, comme le groupement acide est le plus souvent prioritaire selon les règles de Cahn, Ingold et Prelog par rapport au substituant R, les acides aminés L naturels ont le plus souvent une configuration absolue S tandis que les D sont R. La cystéine ou R=CH2SH est une exception à ce schéma car, dans ce cas, R est prioritaire par rapport à COOH.

Ces énantiomères sont optiquement actifs : chaque isomère dévie la lumière plane polarisée et est dextrogyre (+) ou lévogyre (-) suivant que la rotation du plan de polarisation de la lumière suit un sens horaire ou antihoraire. Il n'y a pas de corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou pouvoir rotatoire) et la configuration de l'acide aminé : ainsi la L-alanine est lévogyre et se note L(-)-alanine. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celle des acides aminés.

Les acides aminés L représentent la quasi totalité des acides aminés qui se trouvent dans les protéines. En effet, des enzymes dégradent les acides aminés dextrogyres qui pourraient être fatals, sauf dans certaines régions bien spécifiques (Ex: MP).[1] Certains de ces acides aminés, comme la thréonine, possèdent un 2e carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel est appelé L, les 2 autres stéréoisomères dont les positions relatives des substituants sont différentes sont appelés "allo". Ceux-ci ne sont pas présents dans les protéines. Les acides aminés D se rencontrent dans certaines protéines produites par des organismes exotiques au fond des océans, comme certains mollusques. Ce sont également des composants abondants des parois cellulaires des bactéries.

Propriétés générales
Solubilité
Diagramme de Venn des propriétés des acides aminésLa plupart des acides aminés subissent facilement la solvatation par les solvants polaires tels que l'eau, ou l'alcool (particulièrement proline et hydroxyproline) dans lesquels ils sont solubles. D'autre part, les acides α-aminés sont solubles, mais à moindre degré dans les solvants non polaires. Il est important de retenir que cette solubilité est largement dépendante des propriétés de la chaîne latérale: la solubilité diminue avec le nombre d'atomes de carbone du radical, mais inversement augmente si ce radical R est porteur de fonctions polaires (NH2, COOH) ou hydrophiles (OH). Ex de solubilité : La tyrosine, par son noyau aromatique, est peu soluble dans l'eau : 0,04 %. De même, la cystéine, la leucine.

Propriétés ioniques 
Les acides aminés contiennent un groupement carboxyle -COOH acide et un groupement amino -NH2 basique. En solution, ces groupements existent sous deux formes, l'une chargée, l'autre neutre :

R-COOH ; R-COO- + H+

R-NH3+ ; R-NH2 + H+

Les acides aminés sont appelés pour cette structure diionique amphotères. L'ionisation varie avec le pH : les acides aminés existent, en solution aqueuse, sous 3 formes possibles :

a) En milieu acide (pH<pHi): La fonction amine s'ionise en captant un proton et la dissociation du carboxyle est inhibée. L'acide aminé se trouve sous forme de cation.

b) En milieu basique (pH>pHi): La fonction acide s'ionise en libérant un proton, la base du milieu bloque l'ionisation du groupement amino. L'acide carboxylique se trouve sous forme d'anion.

c) Le pH pour lequel les 2 dissociations s'effectuent est appelé point isoélectrique : ou pHi. À ce pH, on a un ion dipolaire ou zwitterion de charge nette nulle, donc ne migrant pas dans un champ électrique.




De part et d'autre du pHi, on définit des pH qui correspondent à une demi dissociation de COOH et de NH3+, ce sont les pKs. Il existe donc 2 pK :

le pK de COOH : environ 2 - 3
le pK de NH3+ : environ 10
Le point (ou pH) isoélectrique ou isoionique est égal à la demi somme des pKs. Le radical R, lorsqu'il renferme un groupe ionisable, participe à la valeur du point isoélectrique. Un pK supplémentaire apparaît alors. Par exemple pour l'histidine :

pK1 acide
pK2 demi dissociation du groupe imidazole
pK3 amine
Absorption de la lumière.
Les solutions d'acides aminés sont incolores. Les acides aminés aromatiques absorbent dans l’UV entre 260 et 280 nm. Au-dessus de 260 nm, la plus grande partie de l'absorption ultraviolette des protéines provient de leur teneur en tryptophane et parfois en tyrosine.

Propriétés du groupe carboxyle
Amidation
Le carboxyle peut former des amides avec les amines.



Asparagine et glutamine sont deux exemples de dérivés physiologiques formés suivant cette réaction. L'amidation peut être obtenue in vitro en utilisant des carbodiimides (R1-N=C=N-R2). Le groupe carboxyle est dans une première étape activé par la carbodiimide, puis le dérivé activé ainsi formé réagit avec l'amine.

Décarboxylation
Chimique ou enzymatique par une décarboxylase. Décarboxylation sous forme de CO2. Les décarboxylases sont spécifiques de chaque acide aminé. La décarboxylation est importante en biochimie car elle aboutit aux « amines biologiques » correspondantes très actives :

Exemples :

Histidine décarboxylée en histamine (choc, allergie) ;
5OH tryptophane décarboxylée en sérotonine (hypertension).
Propriétés du groupement amino
Ce sont des propriétés générales d'amines primaires. Deux types de groupes aminos peuvent être distingués: les amines en alpha et l'amine en epsilon de la chaîne latérale de la lysine dont le pK est légèrement plus basique (>8). La différence des valeurs de pK peut être utilisée pour des modifications sélectives, en contrôlant le pH du milieu réactionnel.

Acétylation
L'acétylation des groupements aminos des acides aminés par l'anhydride acétique réduit leurs charges positives et change leurs interactions avec les composants de l'environnement.




Réaction avec les aldéhydes
Avec les aldéhydes aliphatiques : il se forme le dérivé diméthylol de l'acide aminé. Avec les aldéhydes aromatiques, on obtient des bases de Schiff.



Une réaction du même type peut se produire in vivo entre acides aminés et oligosaccharides (réaction de glycation des protéines avec les résidus d'acides aminés ayant une fonction amine libre). Dans les enchainements saccharidiques, le sucre réducteur terminal existe de façon prédominante sous forme cyclique, avec seulement des traces sous forme ouverte. Une base de Schiff peut se former avec cette forme minoritaire, déplaçant ainsi l'équilibre entre les deux formes vers la forme ouverte.

In vitro, cette réaction avec les saccharides est généralement réalisée en présence de cyanoborohydrure de sodium (NaCNBH3). La base de Schiff formée est ainsi rapidement réduite par les anions cyanoborohydrides en amine secondaire plus stable.

Arylation
La substitution d'un H de la fonction NH2 par un groupement aryle (aromatique) conduit à une fonction amine secondaire. Par exemple avec le dinitro-fluoro-benzène (réactif de Sanger) il se forme un dinitrophényl-acide aminé coloré, donc dosable. Cette réaction peut se produire lorsque l'acide aminé est incorporé dans une protéine. Si l'on hydrolyse une protéine on libère des acides aminés et des DNP acides aminés correspondant aux acides aminés dont les groupes NH2 sont libres dans la protéine (terminaux).
Cette réaction a permis à Frederick Sanger (en 1953) d'établir la première structure primaire d'une protéine (l'insuline).

Carbamylation
Représentation plane du PITCElle a lieu avec les isocyanates, en particulier le phénylisothiocyanate (PITC).

Le PITC est particulièrement utilisé pour déterminer l'enchaînement des acides aminés dans les chaînes peptidiques. Le phénylthiocarbamyl-aminoacide (PTC-AA) résultant est un composé caractéristique de chaque acide aminé (nature du groupement R). Il est très stable et détectable dans l'ultraviolet (245 nm).

Réactions avec des esters de N-hydroxysuccinimide et de para-nitrophényl
Ces réactions permettent le greffage d'un groupement R sur le -NH2 d'un acide aminé, avec élimination du groupement réactif: c'est l'hydroxysubstitution



Ces réactions sont utilisées pour la synthèse de dérivés d'acides aminés ou de protéines "marquées" sur leurs fonctions amines libres (dérivés fluorescents, biotinylation par la biotine-N-hydroxysuccinimide, ...); pour la synthèse de supports chromatographiques par greffage d'acides aminés ou de protéines, ...

Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH2
Formation de complexes métalliques (chélation)
Ces chélates stables sont utilisés pour effectuer des réactions chimiques au niveau de R, en synthèse.

Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction avec la ninhydrine
Certains oxydants attaquent l'acide aminé et réalisent une désamination associée à une décarboxylation. Au cours de la réaction il y a production de CO2, de NH3 et d'un aldéhyde ayant un atome de carbone de moins que l'acide aminé dont il provient.



Les oxydants sont variés : eau oxygénée, hypochlorite etc. Pour rendre cette réaction quantitative, on peut doser CO2 par alcalimétrie ou NH3 par colorimétrie. L'oxydant le plus utilisé est la ninhydrine (voir la page correspondante).

Lorsqu'un acide aminé en solution est chauffé en présence de ninhydrine en excès, il conduit à un chromophore avec un maximum d'absorption à 570 nm (bleu-violet). L'intensité de la coloration est à la base d'une méthode quantitative pour doser les acides aminés.La réaction s'effectue en 3 étapes. La 1re correspond à l'action d'une première molécule de ninhydrine sur l'acide aminé conduisant à un iminoacide et à une molécule de ninhydrine réduite. La 2e correspond à l'action d'une 2e molécule de ninhydrine sur l'iminoacide pour donner un aldéhyde. Cette 2e molécule se condense finalement avec la molécule de ninhydrine réduite pour former le chromophore.

La coloration n'est pas spécifique des acides aminés. Elle se produit avec d'autres composés ayant des groupements aminos libres : glucosamine, peptides et protéines. Cette méthode colorimétrique est une bonne technique pour le dosage d'un acide aminé pur, mais elle est moins valable pour un dosage global car les acides aminés réagissent en donnant des colorations d'intensité variable. Les iminoacides donnent avec la ninhydrine, une coloration jaune.

Métabolisme
Du point de vue métabolique, on distingue les acides aminés indispensables pour l’homme des autres : ce sont des acides aminés qui ne peuvent être synthétisés dans les cellules humaines et qui doivent donc être apportées par l’alimentation.

Article détaillé : Acide aminé essentiel.
Lorsque les protéines se décomposent dans l'intestin, les acides aminés sont "libérés" du "collier". Ainsi, ils peuvent pénétrer la paroi intestinale. Ils se mélangent par la suite à d'autres acides aminés (notamment ceux provenant des protéines corporelles dégradées) pour former le "pool des acides aminés". De ce "pool" sont choisis les acides aminés dont l'organisme a besoin pour synthétiser les protéines qui lui manquent. Une fois choisis, ils sont liés dans le ribosome des cellules qui, eux, déterminent l'ordre des différentes "perles" à partir de l'information détenue dans l'ADN. D'autres acides aminés du "pool" sont aussi utilisés pour produire du glucose et des acides gras. Le processus par lequel l'organisme synthétise du glucose à partir des acides aminés s'appelle la "néoglucogénèse". Il consiste tout d'abord en la suppression du groupe amino (la partie NH2) grâce à une réaction impliquant de la pyridoxine (vitamine B6). Le groupe amino, qui est maintenant sous forme d'ammoniac (NH3) est tout de suite transformé en urée par le foie car cette substance est toxique. Le foie transforme ensuite le restant du groupe (appelé chaîne carbonée) en glucose ou en acides gras (qui sont les éléments de bases des lipides), ou aucun. Cela dépend si la chaîne carbonée est glucogénique (transformable en glucose) ou cétogénique (transformable en acides gras). Cette capacité est importante dans les cas d'une glycémie trop faible.

Liste des principaux acides aminés
Liste des 22 acides aminés représentés dans le code génétique
Nom Code
à 1 lettre Code
à 3 lettres Masse molaire
(g.mol-1) pI pKa1(-COOH) pKa2 (-NH2) pKaR (-R) Abondance relative[2]
Alanine A Ala 89,09 6,11 2,35 9,87 7,86
Arginine R Arg 174,20 10,76 1,82 8,99 12,48 5,39
Asparagine N Asn 132,12 5,41 2,14 8,72 4,15
Aspartate D Asp 133,10 2,85 1,99 9,90 3,90 5,34
Cystéine C Cys 121,16 5,05 1,92 10,70 8,18 1,51
Glutamate E Glu 147,13 3,15 2,10 9,47 4,07 6,66
Glutamine Q Gln 146,15 5,65 2,17 9,13 3,95
Glycine G Gly 75,07 6,06 2,35 9,78 6,94
Histidine H His 155,16 7,60 1,80 9,33 6,04 2,29
Isoleucine I Ile 131,17 6,05 2,32 9,76 5,91
Leucine L Leu 131,17 6,01 2,33 9,74 9,64
Lysine K Lys 146,19 9,60 2,16 9,06 10,54 5,93
Méthionine M Met 149,21 5,74 2,13 9,28 2,37
Phénylalanine F Phe 165,19 5,49 2,20 9,31 3,97
Proline P Pro 115,13 6,30 1,95 10,64 4,81
Pyrrolysine O Pyl 255,3134
Sélénocystéine U Sec 168,053 5,2
Sérine S Ser 105,09 5,68 2,19 9,21 6,83
Thréonine T Thr 119,12 5,60 2,09 9,10 5,41
Tryptophane W Trp 204,23 5,89 2,46 9,41 1,14
Tyrosine Y Tyr 181,19 5,64 2,20 9,21 10,46 3,04
Valine V Val 117,15 6,00 2,39 9,74 6,73






Présence et fonctions en biochimie
Acides aminés standards
Articles connexes : Structure primaire et Modification post-traductionnelle.

La structure primaire d'une protéine est une chaine d'acides aminés
Condensation de deux acides aminés pour former un dipeptideLes acides aminés sont les unités de base de construction des protéines. Ils forment soit des chaînes courtes d'acides aminés appelés peptides (si la chaîne est inférieure à 50 acides aminés) soit des chaînes longues appelées polypeptides ou des protéines (si la chaîne est supérieure à 50 acides aminés). Ces polymères sont linéaires et non ramifiés. Le processus de fabrication des protéines est appelé traduction et se fait par ajouts successifs d'acides aminés à une protéine en cours de construction par une chaîne de ribozymes que l'on appelle un ribosome[3]. L'ordre dans lequel les acides aminés sont ajoutés est déterminé par le code génétique de l'ARNm qui est une copie d'ARN de l'un des gènes de l'organisme. Vingt acides aminés sont codés par le code génétique standard et sont appelés acides aminés standards.

Acides aminés aromatiques;
Les acides aminés aromatiques sont les acides aminés qui comportent un cycle aromatique dans leur chaine latérale. Ils sont au nombre de trois; la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.

Notes et références
↑ Uwe Meierhenrich, Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008. ISBN 978-3-540-76885-2
↑ Swiss-Prot [archive]
↑ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W, How ribosomes make peptide bonds, vol. 32, 2007

Protéine.

La myoglobin

e. Cette protéine homologue de l'hémoglobine se lie au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par cristallographie et diffraction des rayons X par Max Perutz et John Kendrew.

Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne(s) d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient plus de 50 acides aminés, pour des tailles plus petites, on parle de peptide et de polypeptide, mais plus souvent simplement de « petite protéine ».

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit l'orientation relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.

Il existe plusieurs protéines chaperon qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif.

Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement. Le code qui permet de déduire la structure tertiaire à partir de la structure primaire reste à découvrir, s'il existe.

Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles ont un rôle structurel, comme l'actine, un rôle dans la motilité, comme la myosine ; elles ont un rôle catalytique (enzymes) ; elles ont un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (histones) ou d'expression des gènes (facteur de transcription), etc. En fait, l'immense majorité des fonctions cellulaires est assurée par des protéines.

Sommaire.
1 Étymologie
2 Synthèse
3 Structure
4 Fonction
5 Phénotype
6 Évolution (Théorie)
7 Alimentation
7.1 Aliments riches en protéines
8 Bibliographie
9 Notes et références
10 Voir aussi
11 Liens externes


Étymologie
Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (1802-1880)[réf. nécessaire]. Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier, essentiel. Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire (≈60%) du poids sec des cellules. Une autre théorie, voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du XXe siècle.

Synthèse
Article détaillé : Synthèse des protéines.
Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de l'information présente dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes :

La transcription où la séquence d'ADN codant le gène associé à la protéine est transcrite en ARN messager
La traduction où l'ARN messager est traduit en protéine en fonction du code génétique
L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale. Également, un gène n'est pas forcément associé à une seule protéine mais bien souvent à plusieurs.

Structure.
Article détaillé : Structure des protéines.
Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle[1], c'est-à-dire la manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport aux autres dans l'espace. C'est la raison pour laquelle les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les mesures de la dynamique des protéines sont importantes et constituent un champ de recherche très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.

Fonction.
Article détaillé : Fonction des protéines.
Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme

les protéines des structures, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans l'espace,
les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules,
les protéines régulatrices, qui module l'activité d'autre protéines,
les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme,
les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes de se mouvoir.
Phénotype
Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des allèles d'un individu forme le génotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un même individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est dit isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues dans le génome.

Évolution (Théorie);
Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes entre les espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires. Cette similarité peut se mesurer en comparant la séquence des protéines. On peut ainsi classer un groupe de protéines par homologie, des plus semblables aux moins semblables. Ainsi, la fonction des protéines divergera au fur et à mesure que la similarité diminuera.

L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction indépendamment du reste de la protéine. Selon la théorie des gènes mosaïques, l'existence de protéines à plusieurs domaines est le résultat de la recombinaison en gène unique de plusieurs gènes originellement individuels.

Alimentation
Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de l'estomac. C'est là que les protéines sont hydrolysées en protéases et polypeptides pour fournir des acides aminés pour l'organisme, y compris ceux (acides aminés dits essentiels) que l'organisme n'est pas capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en pepsine quand il arrive au contact avec l'acide chlorhydrique. La pepsine est la seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la principale protéine du tissu conjonctif. La plupart de la digestion des protéines a lieu dans le duodénum.

Presque toutes les protéines sont absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seulement 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les cellules épithéliales et sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines protéines intestinales, constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

Aliments riches en protéines
Article détaillé : Nourriture.
légumes secs (soja, lentilles, haricots secs par exemple ; également riches en fer), et céréales complètes, Baies de Goji.


Produits laitiers concentrés ou secs (fromages par exemple ; également riches en calcium et vitamine B),
Viande (également riches en fer),
Poisson,
Œuf,
Pain, pâtes, riz, autres céréales (également riches en glucides, vitamine B, minéraux, fibres),
Fruits secs et oléagineux (amandes, cacahuètes (arachides), noisettes, noix, noix de cajou, pignons, pistaches : entre 15 et 30 % de protéine).

Les Baies de Goji.

Depuis des millénaires, les baies de Goji sont consommées en Asie et sont réputées, pour leurs vertus médicinales ainsi que comme source d'énergie et de "vigueur sexuelle".

Relativement riche en vitamines, en minéraux et en oligoéléments, la baie est souvent présentée comme un "superfruit". C'est aussi une très importante source d'antioxydants avec une très importante proportion de caroténoïdes mais aussi avec quatre polysaccharides (sucre) considérés comme les composés actifs responsables des effets bénéfiques.

Les baies de Goji contiennent :

18 sortes d'acides aminés, en quantités huit fois supérieures à celles trouvées dans le pollen. Elles contiennent les huit acides aminés essentiels, dont le tryptophane et l'isoleucine;
21 oligo-éléments, du zinc au fer en passant par le cuivre, le sélénium et le phosphore;
à poids égal, plus de bêta-carotène que les carottes;
des vitamines, dont B1, B2, B6, C et E;
des bêta sitostérols, aux propriétés anti-inflammatoires.
Le goji permettrait de renforcer les défenses immunitaires (propriétés anti-inflammatoires), de faire baisser la tension artérielle, le taux de cholestérol et de sucres dans le sang, d'améliorer l'assimilation du calcium, et de soulager le foie.

Le goji est présenté comme pouvant être utile dans les cas de fatigue, de faiblesse immunitaire, d'hypertension, d'infection urinaire, d'excès de cholestérol, de prévention des troubles oculaires. Certains chercheurs estiment que cette baie fait partie des aliments qui pourraient retarder le vieillissement cellulaire